Protein alt birimi
Yapısal biyolojide, bir protein alt birimi, diğerleriyle birlikte bir protein kompleksini oluşturmak üzere bir araya gelen ya da birleşen bir polipeptit zinciri veya tek bir protein molekülüdür.[1][2][3] Virüsler gibi büyük protein düzenekleri, yapı taşları olarak sıklıkla sınırlı sayıda protein alt birimi türü kullanır.[4][5]
Bir alt birim, çoğu zaman bir Yunan ya da Latin harfi ile adlandırılır ve bir proteinde bu alt birim türünden kaç tane bulunduğu alt simge (indis) ile gösterilir.[6] Örneğin, ATP sentaz, α adı verilen bir alt birim tipine sahiptir. ATP sentaz molekülünde bu alt birimden üç adet bulunması nedeniyle α₃ gösterimi kullanılır. Alt birimlerin daha büyük düzenekleri de α₃β₃-hekzamer ve c-halkası gibi ifadelerle tanımlanabilir.[7]
Görece az sayıda alt birime sahip olan doğal proteinler oligomerik olarak adlandırılır.[8] Örneğin, hemoglobin, iki özdeş α-globin alt birimi ile iki özdeş β-globin alt biriminden oluşan simetrik bir düzenlenmeye sahiptir.[9] Mikrotübüller ve diğer hücre iskeleti proteinleri gibi daha uzun multimerik proteinler ise çok sayıda alt birimden oluşabilir. Örneğin dinein, iki ağır zincir (DHC), iki ara zincir (IC), iki hafif-ara zincir (LIC) ve birden fazla hafif zincirden (LC) oluşan multimerik bir protein kompleksidir.[10]
Bir protein kompleksinin alt birimleri özdeş, homolog ya da tamamen farklı olabilir ve birbirinden ayrı işlevlere sahip olabilir[11] Bazı protein düzeneklerinde bir alt birim, bir reaksiyonu enzimatik olarak katalizleyen “katalitik alt birim” iken, “düzenleyici alt birim” aktiviteyi kolaylaştırabilir veya baskılayabilir.[12] Telomeraz örneğinde, katalitik alt birim telomeraz ters transkriptaz olsa da, düzenleme protein kompleksinin dışındaki faktörler tarafından gerçekleştirilir.[13]
Hem düzenleyici hem de katalitik alt birimlerden oluşan bir enzim, bir araya geldiğinde genellikle holoenzim olarak adlandırılır. Örneğin, sınıf I fosfoinozitid 3-kinaz, p110 katalitik alt birimi ile p85 düzenleyici alt biriminden oluşur.[14] Bir alt birim, tek bir polipeptit zincirinden meydana gelir. Bir polipeptit zinciri ise onu kodlayan tek bir gen tarafından belirlenir; bu da bir proteinin, sahip olduğu her bir benzersiz alt birim için ayrı bir gene ihtiyaç duyduğu anlamına gelir.
Ayrıca bakınız
[değiştir | kaynağı değiştir]Kaynakça
[değiştir | kaynağı değiştir]- ^ Stoker, H. Stephen (1 January 2015). General, Organic, and Biological Chemistry (7th ed.). Boston, MA: Cengage Learning. pp. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2.
- ^ Smith, Michael B. (27 April 2020). Biochemistry: An Organic Chemistry Approach. Boca Raton: CRC Press. pp. 269–270. ISBN 978-1-351-25807-4.
- ^ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). The Shape and Structure of Proteins. New York: Garland Science. Retrieved 15 April 2022.
- ^ Kumar, A.; Evarsson, A.; Hol, W. G. J. (1999). "Multi-protein assemblies with point group symmetry". In Vijayan, M.; Yathindra, N.; Kolaskar, A. S. (eds.). Perspectives in Structural Biology: A Volume in Honour of G.N. Ramachandran. Hyderabad, India: Universities Press. pp. 449–466. ISBN 978-81-7371-254-8.
- ^ Witwit, Haydar; de la Torre, Juan C. (2025-04-29). "Mammarenavirus Z Protein Myristoylation and Oligomerization Are Not Required for Its Dose-Dependent Inhibitory Effect on vRNP Activity". BioChem. 5 (2): 10. doi:10.3390/biochem5020010. ISSN 2673-6411. PMC 12163724
- ^ Lesieur, Claire (18 June 2014). Oligomerization of Chemical and Biological Compounds. Croatia: Intech. pp. 240–241. ISBN 978-953-51-1617-2.
- ^ Ahmad, Zulfiqar; Okafor, Florence; Azim, Sofiya; Laughlin, Thomas F. (2013). "ATP Synthase: A Molecular Therapeutic Drug Target for Antimicrobial and Antitumor Peptides". Current Medicinal Chemistry. 20 (15): 1956–1973. doi:10.2174/0929867311320150003. ISSN 0929-8673. PMC 4734648. PMID 23432591
- ^ Jenkins, A. D.; Kratochvíl, P.; Stepto, R. F. T.; Suter, U. W. (1996). "Glossary of basic terms in polymer science (IUPAC Recommendations 1996)". Pure and Applied Chemistry. 68 (12): 2287–2311. doi:10.1351/pac199668122287
- ^ Liu, Shijie (7 April 2020). Bioprocess Engineering: Kinetics, Sustainability, and Reactor Design. Elsevier. p. 358. ISBN 978-0-12-822383-3.
- ^ Dharan, Adarsh; Campbell, Edward M. (31 July 2018). "Role of Microtubules and Microtubule-Associated Proteins in HIV-1 Infection". Journal of Virology. 92 (16): e00085–18. doi:10.1128/JVI.00085-18. ISSN 0022-538X. PMC 6069196. PMID 29899089
- ^ Stoker, H. Stephen (1 January 2015). General, Organic, and Biological Chemistry (7th ed.). Boston, MA: Cengage Learning. pp. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2. Retrieved 15 April 2022.
- ^ Søberg, Kristoffer; Skålhegg, Bjørn Steen (12 September 2018). "The Molecular Basis for Specificity at the Level of the Protein Kinase a Catalytic Subunit". Frontiers in Endocrinology. 9: 538. doi:10.3389/fendo.2018.00538. ISSN 1664-2392. PMC 6143667. PMID 30258407
- ^ Daniel M, Peek GW, Tollefsbol TO (2012). "Regulation of the human catalytic subunit of telomerase (hTERT)". Gene. 498 (2): 135–46. doi:10.1016/j.gene.2012.01.095. PMC 3312932. PMID 22381618
- ^ Carpenter CL, Duckworth BC, Auger KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (November 1990). "Purification and characterization of phosphoinositide 3-kinase from rat liver". J. Biol. Chem. 265 (32): 19704–11. doi:10.1016/S0021-9258(17)45429-9. PMID 2174051.